人体中有近50个趋化因子和20多种趋化因子受体，一种趋化因子可以结合多种不同的趋化因子受体，反之亦然。它们的相互作用构成了复杂的调控网络，介导细胞迁移，与炎症和癌症的发生发展密切相关。趋化因子IL-8可作用于G蛋白偶联受体CXCR2，招募下游信号蛋白并激活第二信使介导的信号传递。CXCR2趋化中性粒细胞、T、B等淋巴细胞的游走、脱颗粒等一系列生物学效应，在炎症、细胞发育和肿瘤细胞的趋化等方面发挥重要作用，是治疗免疫类疾病、癌症等的重要靶标。
上科大iHuman刘志杰团队通过长期刻苦攻关，首次利用冷冻电镜技术成功破解了趋化因子受体CXCR2 (CXC chemokine receptor 2)与趋化因子白细胞介素IL8 (Interleukin 8)及下游信号转导分子G蛋白三元复合物的冷冻电镜结构。同时还解析了CXCR2与潜在癌症治疗药物分子复合物的晶体结构。该项研究首次揭示内源性蛋白配体激活G蛋白偶联受体（GPCR）的新机制，为精准的新型抗癌药物设计开启新篇章。该研究中冷冻电镜数据在上海科技大学生物电镜中心的300kV透射电镜上收集。
